Презентация - "Презентация по биологии, углубленный курс -Ферментативные реакции. Ферменты"

Ферментативные реакции. Ферменты
Фермент (энзим). Центры фермента: субстратный,активный,регуляторный (аллостерический)

Ферментативные реакции
Ферменты (энзимы)- специализированные белки, катализирующие химические реакции в клетке.
Субстрат- вещество, которое связывается с ферментом для осуществления химической реакции.
Субстрат (биология) — питательная среда для растений и микроорганизмов.

Ферменты
-активизируют субстрат
-делают его доступным для проведения химической реакции
- не влияют на природу конечных продуктов
-небольшое количество фермента может активизировать превращение большого количество субстрата
-освобождение ферменты каждый раз идет с большой скоростью.

Пример
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью

Закрепляем

Вывод
Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

Строение и свойства ферментов
глобулярные белки
могут образовывать комплексы с белковыми компонентами:
а) металлами (марганец, цинк, железо, медь)
б) низкомолекулярными органическими соединениями (аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды, карбоновые кислоты, спирты)
в) витаминами.
-несколько ферментов могут следовать один за другим, образуя конвейер, на котором идет синтез и расщепление химических веществ
-молекулы ферментов во много раз больше молекул веществ, которые они активируют..

В ферменте различаю три центра: субстратный, активный, и регуляторный ( аллостерический)
Субстратный центр служит “якорной” площадкой для соединения фермента с субстратом.
Активный центр фермента являются его главной частью. Здесь происходит видоизменение субстрата, он делается доступным для проведения реакции, происходит собственно реакция, образуя продукты или продукты реакции.

Закрепляем

Фермент сохраняет свою активность до тех пор, пока в нем поддерживается специфическая конфигурация молекулы, что связано с третичной и четвертичной структурой белка -фермента.

Конфигурация белковой молекулы может изменятся таким образом, чтобы обеспечить быстрый доступ веществ в активный центр или, наоборот, затормозить реакцию. Эту функцию выполняет регуляторный , или аллостерический, центр фермента

Закрепляем

Механизм действия ферментов
Е + S [E-S]' [E-S]' [Е-Р] Е + Р,
где Е — фермент, S — субстрат, Р — продукт.
На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование комплекса E-S происходит практически мгновенно.
На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса. На этих стадиях ферментативного катализа происходят неоднократные изменения третичной структуры белка фермента, приводящие к последовательному сближениюс субстратом и ориентации в пространстве тех активных групп, которые взаимодействуют друг с другом на различных этапах преобразования субстратов
На третьей стадии происходит химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.
Заключительным процессом является высвобождение продукта реакции из комплекса.

Зависимость скорости ферментативных реакций от различных факторов